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Forschung

Schalter mit eingebauter Rückkopplung

Dienstag, 08. Dezember 2015

Kooperation aus TU Berlin, FU Berlin und Charité beschreibt die molekularen Prozesse bei der Aktivierung von Phytochromen

Maßarbeit: Francisco Velazquez Escobar am Spektrometer, mit dem die Raman-spektroskopischen Experimente am Phytochrom durchgeführt werden
Lupe

Phytochrome sind Fotorezeptor-Proteine, die vor allem in Pflanzen, aber auch in vielen Bakterien, Algen und Pilzen vorkommen. Umgangssprachlich sind sie vergleichbar mit einem Schalter, über dessen zwei Schaltmöglichkeiten „An – Aus“ in Pflanzen physiologisch wichtige Prozesse reguliert werden, wie zum Beispiel die Grünfärbung von Pflanzenteilen. Oft ist die Funktion dieser Proteine jedoch noch ungeklärt.

„Uns interessierte die Frage, welche molekularen Veränderungen innerhalb der Phytochrome ablaufen, die diese Schalterfunktion bewirken“, erläutert Peter Hildebrandt, Professor für Physikalische Chemie und Biophysikalische Chemie an der TU Berlin und stellvertretender Sprecher des Sonderforschungsbereichs „Protonation Dynamics in Protein Function“ (SFB 1078, FU Berlin), der Arbeitsgruppen an der FU Berlin und der Charité einschließt.

Phytochrome bestehen aus einem fotosensorischen Teil und einem regulatorischen Teil, meist einer Proteinkinase (ein Enzym, das Phosphatgruppen von einem Protein auf ein anderes transferiert). Sie liegen in einer aktiven und einer inaktiven Form vor. Der Fotosensor misst das Verhältnis von hellrotem zu dunkelrotem Licht. In der Regel führt die Absorption von hellrotem Licht dazu, dass der regulatorische Teil des Phytochroms eine Struktur- und damit auch Funktionsänderung durchläuft: Das Protein wechselt in die aktive Form. Dunkelrotes Licht führt wieder in die inaktive Variante. Daneben gibt es noch einen thermischen Rückweg, die so genannte Dunkelkonversion: Aufgrund seiner thermodynamischen Instabilität fällt das aktive Phytochrom wieder in seine inaktive Form zurück.

„Wir untersuchten ein bakterielles Phytochrom, dessen exakte Funktion noch unbekannt ist, von dessen Struktur wir aber eine gute Vorstellung haben. Mit zwei verschiedenen spektroskopischen Untersuchungen haben wir die Zustandsänderungen des Proteins analysiert. An der TU Berlin wurde dabei die Raman-Spektroskopie durchgeführt, an der Charité Berlin die Infrarotspektroskopie. Die Raman-Spektroskopie erfasst nur einen Teil des Phytochroms (das Chromophor), während die Infrarotdifferenzspektroskopie das gesamte Protein erfasst und jeweils Änderungen zu einem Referenzzustand misst“, erläutert Dr. Francisco Velazquez Escobar, Mitarbeiter in der Arbeitsgruppe von Prof. Peter Hildebrandt, der zusammen mit Norbert Michael die Versuche an der TU Berlin betreut hat.

„Wir konnten nachweisen, dass die Umwandlung dieses Phytochroms in den aktiven Zustand in vier Schritten verläuft“, so Peter Hildebrandt: „Von einer Seitenkette des fotosensorischen Proteinteils wird ein Proton, ein Wasserstoffkation H+, entfernt. Dadurch ändert sich die Sekundärstruktur des Phytochroms, was wiederum – wie ein mechanischer Schalter – die Kinase aktiviert. Vermutlich gleichzeitig erfolgen eine Protonenwanderung innerhalb des Fotosensors sowie die Protonierung der Aminosäure Histidin. Die ersten zwei Reaktionen leiten die Aktivierung des Phytochroms ein, die letzten beiden Reaktionen initiieren die Deaktivierung. „Erstmalig konnten wir so die strukturellen Prozesse bei der Aktivierung sowie den eingebauten Rückkopplungseffekt der Deaktivierung nachweisen“, so Professor Hildebrandt. Der Erfolg der Arbeit wurde in „Nature Chemistry“ veröffentlicht.

Katharina Jung "TU intern" Dezember 2015

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